|
| |||||||||
|
Энтерокиназа
Представленная в разделе информация о лекарственных препаратах, методах диагностики и лечения предназначена для медицинских работников и не является инструкцией по применению.
Энтерокиназа — протеолитический фермент из группы эндопептидаз. Второе называние энтеропептидаза. Энтерокиназа представляет собой гликопротеид, молекула которого состоит не менее чем на 35% из углеводов; молекулярная масса энтерокиназы около 150 000. Молекула энтерокиназы состоит из двух полипептидных цепей — тяжелой, с молекулярной массой примерно 115 000 и легкой, имеющей молекулярную массу около 35 000. Секреторные гранулы энтерокиназы располагаются в апикальной части высокопризматических мукоцитов дуоденальных желёз двенадцатиперстной кишки, а также, в небольшом объёме в тощей кишке и других отделах ЖКТ. Основная функция энтерокиназы — превращение трипсиногена, фермента поджелудочной железы, в трипсин за счёт расщепления связи между лейцином и изолейцином. С помощью энтерокиназы от молекулы трипсиногена удаляется гексапептид и формируется биологически активная структура трипсина. После активации трипсина энтерокиназой начинается процесс автокатализа и трипсин далее выступает в качестве фермента, активирующего трипсиноген и другие проферменты поджелудочной железы. Энтерокиназа выполняют роль фермента в просвете тонкой кишки, в пристеночном слое слизи и на мембранах энтероцитов и только в щелочной среде. Анализ кала на энтерокиназуАктивности энтерокиназы в кале определяют при оценке функционального состояния толстой кишки, ее моторики и микрофлоры. В норме в одном грамме кала у взрослых содержится до 20 единиц энтерокиназы. Активность энтерокиназы в кале при нарушении функции толстой кишки увеличивается до 200 единиц на г кала. При диарее, сопровождающей острые кишечные заболевания, активность энтерокиназы возрастает до 2000–3000 единиц на г кала.Определение энтерокиназы в дуоденальном содержимомОпределение активности энтерокиназы в соке двенадцатиперстной кишки используют при оценке функционального состояния слизистой оболочки кишки. Метод основан на том, что энтерокиназа активирует трипсиноген, превращая его в трипсин. При малых количествах энтерокиназы в активированном секрете поджелудочной железы, полученном при дуоденальном зондировании или при эндоскопии, образуются лишь небольшие количества трипсина, которые протеолитически действуют еще слабо, но их оказывается достаточно для активирования химотрипсиногена, содержащегося в том же препарате. Так как активность химотрипсина преобладает над активностью трипсина, то казеин в присутствии солей кальция и фосфора створаживается. При больших количествах энтерокиназы в смеси преобладает собственно триптическая активность и казеин переваривается без створаживания. Количество энтерокиназы определяется путем разведения исследуемого субстрата и выяснения порций, в которых наступило полное переваривание казеина.В норме количество энтерокиназы в секрете двенадцатиперстной кишки составляет 45–337 единиц на мл. Содержание энтерокиназы в дуоденальном соке меньше 45 единиц на мл считается пониженным. При слабом повышении количество фермента в соке не превышает 506 единиц на мл, при значительном — находится в пределах 507–1000 единиц на мл, при резком — превышает 1000 единиц на мл. Активность энтерокиназы может зависеть от характера питания, что снижает диагностическое значение определения энтерокиназы в кишечном соке (Саблин О.А. и др.). Недостаточность энтерокиназыНедостаточность энтерокиназы кишечная — редкая патология, впервые описанная в 1969 году, обусловленая дефицитом энтерокиназы в слизистой оболочки тонкой кишки. Характерные клинические симптомы:
Профессиональные медицинские публикации, затрагивающие роль энтерокиназы в гастроэнтерологии, а также её диагностическое значение
Назад в раздел
| |||||||||
|
Информация на сайте www.GastroScan.ru предназначена для образовательных и научных целей. Условия использования.
| |||||||||