|
| |||||||||
|
Профермент
Представленная в разделе информация о лекарственных препаратах, методах диагностики и лечения предназначена для медицинских работников и не является инструкцией по применению.
Профермент — неактивный предшественник фермента. Другие названия: зимоген, проэнзим, энзимоген. Физиологический смысл проферментов заключается в том, чтобы ткани, продуцирующие ферменты, не подвергались воздействию этих самых ферментов. Поэтому акт продукции фермента (профермента) отделен от акта его активации — превращения в фермент. И поэтому проферменты, в основном, встречаются у протеолитических ферментов, расщепляющих белки, в отличие от липолитических ферментов, расщепляющих жиры. Проферменты желудкаВ физиологии желудка наиболее важны проферменты следующих протеолитических ферментов:
Главные клетки желудка человека синтезируют несколько изоформ пепсиногенов двух групп: Pgl и Pgll. Первая имеет 7, вторая — 2 изоформы. Клетки, секретирующие пепсиноген Pgl локализуются преимущественно в фундальных железах, Pgll — в пилорических железах и либеркюновых криптах двенадцатиперстной кишки. В кислой среде, при рН < 5,4 и в прямой зависимости скорости реакции от кислотности среды пепсиногены переводятся в изопепсины (до 12 изоформ). Они различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности и субстратной специфичностью, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации. Собственно пепсинами принято называть ферменты, гидролизующие белки с максимальной скоростью при рН 1,5–2. Изофермент пепсина — гастриксин имеет максимум протеолетической активности при кислотности 3,2–3,5 рН. Наличие нескольких изопепсинов позволяет производить гидролиз белков в желудке в широком диапазоне рН (Коротько Г.Ф.). Проферменты поджелудочной железыПроферменты протеолитических ферментов трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза и другие синтезируются в поджелудочной железе и в составе панкреатического сока попадает в двенадцатиперстную кишку, где, в щелочной среде, под воздействием фермента двенадцатиперстной кишки энтерокиназы от молекулы трипсиногена удаляется гексапептид и формируется биологически активная структура трипсина. После активации трипсина энтерокиназой начинается процесс автокатализа и трипсин далее выступает в качестве фермента, превращающего проферменты: неактивированный трипсиноген А и В в трипсин, химотрипсиноген — в химотрипсин, прокарбоксипептидазы А и В — в карбоксипептидазу A и карбоксипептидазу В, а также другие проферменты поджелудочной железы: профосфолипазу А21 и проэластазу Е. Из химотрипсиногенов А и В образуются a–, d– и p–химотрипсины, которые тоже обладают свойствами автокатализа, а также более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Эластаза также активно расщепляет пептидные связи, особенно образованные аминокислотами с небольшими гидрофобными радикалами. Основной субстрат этого фермента – эластин; ни трипсином, ни химотрипсином он не гидролизуется (Сереброва С.Ю.).Липолитический фермент панкреатическая фосфолипаза секретируется поджелудочной железой в виде профермента и активируется в тонкой кишке трипсином. Профессиональные статьи по физиологии пищеварения, касающиеся проблематики проферментов
Рисунок "Структура прогастриксина" взят из Википедии. Описание и автор рисунка см. http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Protein_PGC_PDB_1avf.png Назад в раздел
| |||||||||
|
Информация на сайте www.GastroScan.ru предназначена для образовательных и научных целей. Условия использования.
| |||||||||